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Dossier analytique

MOTS-c — dossier peptide d'origine mitochondriale

L'un des rares peptides codés par le génome mitochondrial et non par l'ADN nucléaire.

7 min de lecture · Primal Research Desk · 2026-03-07

MOTS-c — illustration de dossier de recherche

Contenu source (FR) — la version française rédigée est produite lors de la passe de traduction finale.

Identité moléculaire

ParamètreValeur
Numéro CAS1627580-64-6
Masse molaire1730.1 g/mol
Formule bruteC₇₈H₁₂₆N₂₁O₂₂S₂
Séquence / natureMet-Arg-Trp-Gln-Glu-Met-Gly-Tyr-Ile-Phe-Tyr-Pro-Arg-Lys-Leu-Arg
Pureté≥99%
AspectPoudre lyophilisée blanche

Les valeurs ci-dessus correspondent au lot en catalogue et sont reprises telles quelles depuis la fiche produit. Toute divergence entre ce dossier et la fiche doit être signalée avant utilisation.

Contexte de recherche

L’existence de peptides codés par le génome mitochondrial a modifié la compréhension du dialogue entre mitochondrie et noyau. MOTS-c est le représentant le mieux étudié de cette famille, et son intérêt scientifique dépasse ses propriétés propres : il sert de démonstration à un mécanisme de communication rétrograde longtemps hypothétique.

Mécanisme étudié

Le MOTS-c appartient à une famille restreinte de peptides dits « d’origine mitochondriale » : sa séquence est codée dans le génome mitochondrial lui-même, au sein du gène de l’ARN ribosomique 12S, et non dans l’ADN nucléaire. Cette particularité en fait un objet d’étude distinct des peptides de signalisation classiques.

Le mécanisme le plus documenté in-vitro concerne le cycle du folate et la voie de la méthionine. Des travaux en culture ont rapporté une accumulation d’AICAR, intermédiaire de la biosynthèse des purines, dont la conséquence décrite est une activation de l’AMPK (AMP-activated protein kinase) — capteur cellulaire du statut énergétique.

L’AMPK est étudiée comme point de convergence métabolique : son activation est associée dans la littérature à une modulation de l’utilisation du glucose et de l’oxydation des acides gras en systèmes cellulaires. Les mesures rapportées reposent sur la phosphorylation de l’AMPK en Thr172, détectée par western blot, et sur les dosages de captation de glucose radiomarqué.

Littérature in-vitro

Les publications portent principalement sur des myotubes en culture et des lignées hépatiques. La question de la translocation nucléaire du peptide en condition de stress métabolique est traitée dans plusieurs travaux, avec des méthodologies d’immunofluorescence et de fractionnement subcellulaire.

Points d’entrée bibliographiques

Ces liens constituent un point d’entrée dans la littérature et non une sélection éditorialisée. Aucune des sources citées ne se rapporte à un usage humain de ce matériau, et leur consultation directe est recommandée pour toute conception de protocole.

Distinguer ce composé de ses analogues

À distinguer des autres peptides d’origine mitochondriale décrits (humanine et petits peptides ouverts du même locus), dont les séquences et les mécanismes rapportés diffèrent.

Le numéro CAS porté sur la fiche produit est l’identifiant à retenir. Les dénominations commerciales, codes de développement et abréviations d’usage varient d’une source à l’autre et ne constituent pas une identification fiable.

Limites méthodologiques

L’origine mitochondriale du peptide implique que le code génétique employé diffère du code nucléaire, particularité à prendre en compte dans toute approche d’expression recombinante. En culture, l’activation de l’AMPK est un point de convergence très large : de nombreux stimuli la déclenchent, et son observation seule ne démontre pas un mécanisme spécifique au composé.

Ces limites ne sont pas des réserves de forme : elles déterminent ce qu’un protocole employant ce matériau peut ou ne peut pas établir. Les expliciter dans le plan expérimental évite d’attribuer au composé une observation imputable au système de mesure.

Paramètres analytiques

Peptide de 16 acides aminés, sans modification post-traductionnelle. Le profil chromatographique est net et les impuretés de synthèse bien résolues.

ParamètreValeur
ConservationConservation à −20 °C, à l’abri de la lumière
SolubilitéSoluble en eau bactériostatique (BAC)
StabilitéStable 24 mois à −20 °C ; 30 jours après reconstitution à 2–8 °C
Méthodes de contrôleRP-HPLC · MS · NMR

La reconstitution relève du protocole expérimental. Le volume de solvant détermine la concentration finale et n’est pas prescrit ici : il dépend de la conception de l’expérience et des conditions de l’essai.

Concentrations résultantes

Le tableau ci-dessous est arithmétique : il indique la concentration obtenue pour un volume de solvant donné, sans recommandation d’usage.

Conditionnement1 ml2 ml3 ml
10mg10.00 mg/ml5.00 mg/ml3.33 mg/ml
40mg40.00 mg/ml20.00 mg/ml13.33 mg/ml

Ces valeurs supposent une dissolution complète et un contenu peptidique conforme au rapport de lot. Lorsque le contenu quantitatif réel diffère de la masse nominale — écart courant, lié aux contre-ions et à l’eau résiduelle — la concentration effective est inférieure à la valeur théorique. C’est précisément la raison pour laquelle le contenu quantitatif par flacon fait partie du protocole de vérification.

Conception de protocole

Trois points conditionnent la validité d’un essai employant ce matériau, indépendamment de la question posée.

La concentration effective n’est pas la concentration nominale. Elle dépend du contenu peptidique réel du lot, de la dissolution complète et de l’adsorption sur les parois du contenant. Un contrôle de concentration après reconstitution est préférable à l’hypothèse d’un rendement parfait.

La durée d’exposition réelle peut être inférieure à la durée nominale lorsque le composé est dégradé par le milieu. Vérifier la stabilité dans les conditions exactes de l’essai — milieu, sérum, température, durée — avant d’interpréter une absence d’effet.

Le bras de contrôle doit correspondre au véhicule effectivement employé, à la même concentration finale. Cette exigence est banale et reste la cause la plus fréquente de résultats non reproductibles.

Vérification du lot

Les conditionnements suivants sont couverts par un rapport Janoshik Analytical, consultable depuis la fiche produit :

  • 10mg — rapport de lot disponible
  • 40mg — rapport de lot disponible
ConditionnementRapport de lotDisponibilité
10mgCouvertEn stock
40mgCouvertEn stock

Le programme de vérification porte exclusivement sur l’identité et la pureté du matériau, par chromatographie en phase inverse et spectrométrie de masse. Il ne couvre ni la stérilité, ni les endotoxines, ni aucune caractéristique microbiologique.

Questions fréquentes

Comment se présente ce produit à la réception ?

Sous forme de poudre lyophilisée en flacon scellé, expédiée sous emballage isotherme et neutre. Replacez le flacon à la température de conservation indiquée dans les spécifications dès réception.

Quel solvant utiliser pour la reconstitution ?

L’eau bactériostatique est le solvant de reconstitution usuel pour les peptides lyophilisés en contexte de laboratoire. Le volume relève du protocole expérimental et de la concentration recherchée ; nous ne fournissons aucune recommandation de dosage.

Combien de temps le matériau reste-t-il stable ?

La fenêtre de stabilité figure dans le tableau des spécifications de cette fiche, avant et après reconstitution. Ces valeurs correspondent aux conditions de conservation indiquées ; toute variation de température les raccourcit.

Le rapport d’analyse correspond-il exactement à mon flacon ?

Le rapport lié sur cette page correspond au conditionnement sélectionné. Chaque rapport est émis par Janoshik Analytical à partir d’un échantillon soumis anonymement, et porte sur l’identité et la pureté du peptide.

Ce produit peut-il être utilisé sur l’être humain ou l’animal ?

Non. Il s’agit d’un matériau de référence de qualité analytique destiné exclusivement à la recherche in-vitro en laboratoire. Toute administration à l’être humain ou à l’animal est exclue, et aucune allégation thérapeutique, diagnostique ou médicale n’est formulée.

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